L-lisina CAS 56-87-1

Descripción del producto:

Nombre del producto: L-Lisina CAS NO: 56-87-1

Sinónimos:

H-LYS-OH;

Amp químico GG; Propiedades físicas:

Aspecto: polvo cristalino blanco o casi blanco

Ensayo: ≥99.0%

Densidad: 1,125 g / cm3

Punto de ebullición: 311,5 ℃ a 760 mmHg

Punto de inflamación: 142,2 ℃

Punto de fusión: 215 ℃

La lisina (abreviada como Lys o K), codificada por los codones AAA y AAG, es un α-aminoácido que se utiliza en la biosíntesis de proteínas. Contiene un grupo α-amino (que está en la forma protonada −NH3+ en condiciones biológicas), un grupo de ácido α-carboxílico (que está en la forma −COO− desprotonada en condiciones biológicas) y un lisilo de cadena lateral (( CH2) 4NH2), clasificándolo como un aminoácido alifático cargado (a pH fisiológico). Es esencial en los humanos, lo que significa que el cuerpo no puede sintetizarlo y, por lo tanto, debe obtenerse de la dieta.

La lisina es una base, al igual que la arginina y la histidina. El grupo ε-amino participa a menudo en los enlaces de hidrógeno y como base general en la catálisis. El grupo ε-amino (NH3+) está unido al quinto carbono del α-carbono, que está unido al grupo carboxilo (C = OOH).

Las modificaciones postraduccionales comunes incluyen la metilación del grupo ε-amino, dando metil-, dimetil- y trimetilisina (esta última se encuentra en la calmodulina); también acetilación, sumoilación, ubiquitinación e hidroxilación, produciendo la hidroxilisina en el colágeno y otras proteínas. La O-glicosilación de residuos de hidroxilisina en el retículo endoplásmico o aparato de Golgi se utiliza para marcar ciertas proteínas para su secreción de la célula. En opsinas como la rodopsina y las opsinas visuales (codificadas por los genes OPN1SW, OPN1MW y OPN1LW), el retinaldehído forma una base de Schiff con un residuo de lisina conservado, y la interacción de la luz con el grupo retinilideno provoca la transducción de señales en la visión del color (Ver ciclo visual para detalles). Las deficiencias pueden causar ceguera, así como muchos otros problemas debido a su presencia ubicua en las proteínas.

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